BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Suatu organisme hidup ialah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam badan tumbuhan bisa mengatur lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya semoga terjadi dan sanggup mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan sempurna pada ketika dibutuhkan. Katalisator inilah yang disebut dengan enzim.
Peran enzim sebagai biokatalisator sangat besar lengan berkuasa terhadap peristiwa-peristiwa dalam tubuh. Hal ini lantaran enzim sebagai determinan yang memilih kecepatan berlangsungnya suatu insiden fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam problem kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan badan yang kurang seimbang, atau badan yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam badan menjadi tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan berlangsung dengan baik serta teratur.
B. Rumusan Masalah
1. Bagaimana pengertian enzim?
2. Bagaimana tata cara penamaan enzim?
3. Bagaimana pembagian terstruktur mengenai atau penggolongan enzim?
4. Bagaimanan spesifikasi enzim?
C. Tujuan
Tujuan dari makalah ini yaitu:
1. Mengetahui dan memahami pengertian enzim serta istilah-istilah di dalamnya.
2. Mengetahui dan memahami tata cara penamaan enzim.
3. Mengetahui dan memahami pembagian terstruktur mengenai enzim.
4. Mengetahui dan memahami spesifikasi enzim.
BAB II
PEMBAHASAN
A. Pengertian Enzim
Enzim ialah suatu zat yang sanggup mempercepat laju reaksi namun tidak ikut bereaksi.
Enzim merupakan reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam badan makhluk hidup lantaran adanya katalis yang bisa mempercepat reaksi. Koenzim gampang dipisahkan dengan proses dialisis.
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal memilih reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi sanggup berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim sangat penting dalam kehidupan, lantaran semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau kegiatan enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan semoga kuman sanggup memperoleh makanan/ nutrient dalam keadaan terlarut yang sanggup diserap ke dalam sel, memperoleh energi kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan, dan lain-lain.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim ialah belahan enzim yang tersusun atas protein, dan merupakan belahan yang paling utama dari enzim. Sedangkan gugus prostetik ialah belahan enzim yang tidak tersusun atas protein dan bersifat aktif. Gugus prostetik sanggup dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari materi organik) dan kofaktor (tersusun dari materi anorganik). Gabungan antara apoenzim dengan kofaktor disebut holoenzim. Karakteristik sisi aktif enzim :
• Bagian yang relatif kecil dibanding ukuran total enzim
• Struktur 3 dimensi dibuat oleh gugus dari residu yang berlainan, berjauhan
• Berupa cekungan, kawasan terbuka yang dangkal
• Spesifikasi ikatan tergantung pada pengaturan secara sempurna sisi aktif enzim
B. Tata Nama Enzim
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase, urease, dan lain-lain. Tetapi ajaran kontribusi nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum ajaran kontribusi nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa.
Satu kala lalu, gres ada beberapa enzim yang dikenal dan kebanyakan di antaranya mengatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan penambahan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisisnya. Jadi, lipase menghidrolisis lemak (Yunani lipos), amilase menghidrolisis pati (Yunani amylon), dan protease menghidrolisis protein. Meskipun banyak sisa peristilahan ini masih tetap bertahan hingga sekarang, pemakaiannya sudah terbukti tidak memadai ketika ditemukan aneka macam enzim yang mengatalisis reaksi yang berbeda terhadap substrat yang sama, misal, oksidasi atau reduksi terhadap fungsi alcohol suatu gula. Sementara akhiran -ase tetap digunakan, nama enzim yang ada kini ini lebih menekankan pada tipe reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh, enzim dehidrogenase mengatalisis pengeluaran hidrogen, sementara enzim transferase mengatalisis reaksi pemindahan gugus. Dengan semakin banyaknya enzim yang ditemukan, ketidakjelasan juga semakin tak terelakkan, dan kerap kali tidak terperinci enzim mana yang tengah dibicarakan oleh seorang penyelidik. Untuk mengatasi permasalahan ini, International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sebuah sistem yang kompleks tetapi tidak mencurigai bagi peristilahan enzim yang didasarkan pada prosedur reaksi. Meskipun kejelasan dan pengurangan keraguan tersebut menciptakan sistem nomenklatur IUB digunakan untuk ujian riset, nama yang lebih pendek tetapi kurang begitu terperinci tetap digunakan dalam buku didik dan laboratorium klinik. Karena alasan tersebut, sistem IUB hanya disampaikan secara sepintas.
1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama mengatakan substrat. Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis.
3) Informasi tambahan, kalau dibutuhkan untuk menjelaskan reaksi, sanggup dituliskan dalam tanda kurung pada belahan akhir; misal, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4) Setiap enzim mempunyai nomor arahan (EC/Enzyme Comission) yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat ialah untuk enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.
Contoh:
1.Oksidoreduktase
1. Bekerja pada gugus CH-OH
1.Dengan NAD atau NADP sebagai akseptor
27. L-Laktat: NAD Oksidoreduktase
EC 1.1.1.27 (laktat dehidrogenase )
2.Transferase
7. Memindahakan gugus yang mengandung fosfor
1. Fosfotransferase dengan suatu ugus alkohol sebaga akseptor
2. ATP : D-glukosa 6-fosfotransferase
EC 2.7.1.2 (glukokinase)
3.Hidrolase
4. Bekerja pada ikatan peptida
21.Protease serin
4. Takk punya nama sistematik
EC 3.4.21.4 (tripsin)
4.Liase
2.Liase karbon-oksigen
1. Hidroliase
13. L-serin hidro-liase (melaksanakan deamilasi)
EC 4.2.1.13 (serin dehidratase)
5.Isomerase
1. Rasemase dan epimerase
3. Bekerja pada karbohidrat dan turunannya
1. D-Ribulosa 5-fosfat 3-epimerase
EC 5.1.3.1 (ribulosa fosfat)
6.Ligase
8. Membebtuk ikatan C-S
1. Asam tiol ligase
3. Asam Ko-A ( membentuk AMP)
EC 6.8.1.3 (asil KoA sintetase)
B. Penggolongan (Klasifikasi) enzim
1. Oksidoreduktase
Enzim yang melakukan katalis dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan senyawa lain
2. Transferase
Enzim melakukan katalis reaksi yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke senyawa lain
3. Hidrolase
Enzim yang melakukan katalis pemecah hidroik atau sebaliknya
4. Lyase
Enzim yang melakukan katalis pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi reduksi
5. Isomerase
Enzim yang melakukan katalis reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu molekul
6. Ligase
Enzim yang melakukan katalis reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energgi tinggi lainnya
Enzim juga sanggup dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim menurut tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya. Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibuat terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibuat lantaran adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang sanggup menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai kalau ditambahkan laktosa atau melibiosa.
D. Spesifikasi enzim
Tempat katalitik dari suatu enzim ialah belahan dari tempat pengikatan . Enzim, menyerupai antibodi sering bersifat sangat khusus dalam mengikat senyawa tertentu, lantaran formasi asam amino pada tempat pengikatan hanya cocok untuk senyawa tertentu saja. Dengan istilah teknis sanggup dikatakan bahwa suatu enzim sanggup mengatakan kekhususan yang tinggi terhadap substratnya. Dengan kata lain, konsep kekhususan mengandung makna bahwa satu enzim hanya sanggup mengkatalis reaksi dari substrat tertentu saja.
Kekhususan tiap enzim merupakan segi penting dari pengendalian biolgis lantaran perubahan dalam kegiatan enzim tertentu hanya menghipnotis senyawa tertentu, tanpa memberi akhir apapun terhadap senyawa yang lain. Ada segi kekhususan terhadap kemampuan katalitik itu sendiri. Kemampuan enzim untuk hanya memakai beberapa senyawa sebagai substrat (kekhususan yang tinggi), mengandung arti bahwa tempat pengikatan sanggup membentuk tatanan geometrik tertentu , sehingga jumlah rantai samping dalam molekul enzim sanggup mennimbulkan gaya yang jauh lebih kuat pada substrat yang cocok kalau dibanding dengan gaya yang sanggup ditimbulkan pada senyawa lain. Keberadaan gaya yang kuat ini ialah faktor yang sangat penting untuk mempermudah perubahan bentuk substrat sehingga ikatan molekul pada satu substrat sanggup terputus dan kemudian membentuk ikatan baru. Enzim berbeda dengan antibodi lantaran ikatan yang dekat sanggup mengubah senyawa yang terikat.
BAB III
PENUTUP
Enzim ialah suatu zat yang sanggup mempercepat laju reaksi dan tanpa ikut bereaksi didalamnya. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal memilih reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi sanggup berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik.
Penamaan enzim menurut system IUB yaitu 1) Reksi dan enzim yang mengatalisis reaksi tersebut membentuk enem kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas. 2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian. Nama pertama mengatakan substrat. Nama kedua, yang berakhir dengan akhiran –ase, menyatakan tipe reaksi yang dikatalisis. 3) Informasi tambahan, kalau dibutuhkan untuk menjelaskan reaksi, sanggup dituliskan dalam tanda kurung pada belahan akhir; misal, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ ® piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4) Setiap enzim mempunyai nomor arahan (EC) yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), subkelas (digit kedua), dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat ialah untuk enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan kelas 2 (transferase), subkelas 7 (transfer fosfat), subsubkelas 1 (alcohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menyatakan heksokinase atau ATP: D-heksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.
Kasifikasifikasi enzim yaitu 1) Oksidoreduktase. 2) Transferase . 3) Hidrolase. 4) Liase. 5) Isomerase. 6) Ligase.
Spesifikasi enzim yaitu bahwa enzim mempunyai kemampuan untuk hanya memakai beberapa substrat saja. Jadi, tidak semua senyawa bisa dikatalitik oleh enzim tersebut. Tempat pengikatan sanggup membentuk tatanan geometrik tertentu , sehingga jumlah rantai samping dalam molekul enzim sanggup mengakibatkan gaya yang jauh lebih kuat pada substrat yang cocock kalau dibanding dengan gaya yang sanggup ditimbulkan pada senyawa lain. Keberadaan gaya yang kuat ini ialah faktor yang sangat penting untuk mempermudah perubahan bentuk substrat sehingga ikatan molekul pada satu substrat sanggup terputus dan kemudian membnetuk ikatan baru.
DAFTAR PUSTAKA
Depdiknas.2003.Kamus Biologi.Balai Pustaka.Jakarta
Kimbal, John W.1994.Biology.Jilid 1, 2 dan 3. Edisi kelima. Erlangga.Jakarta
Murray, Robert K, 1996, Harper’s, Biochemistry
Mc. Gilvery, Robert W, And Gerald W, 1983
Pearce, Evelyne.1997.Anatomi dan Fisiologi untk Paramedis.Gramedia Pustaka Utama.Jakarta.
Robert W. McGilvery dan Gerald W. Goldstein.1983.Biochemistry A Function Approach. Saunders Company.Virginia.
Tim Kashiko.2002.Kamus Lengkap Biologi.Kashiko Press.Surabaya.
Triman Jr, 2007 Materi Biokimia, Surabaya
0 Response to "Enzim"